〔編譯謝宜哲／綜合報導〕1項跨國合作研究發現，1種分子過程似乎在阿茲海默症發展過程中起著重要作用。研究人員表示，此發現可能為開發更有效的療法開闢新途徑。
根據科學網站《SciTechDaily》報導，德國海德堡大學神經生物學家巴丁(Hilmar Bading)教授領導的研究小組與中國山東大學的科學家進行合作。他們利用阿茲海默症小鼠模型證明，2種蛋白質之間的有害相互作用會引發大腦神經細胞死亡，進而導致記憶力和思考能力的下降。
這種有害的蛋白質組合先前已在其他研究中被發現，它由NMDA受體和TRPM4離子通道組成。NMDA受體位於細胞表面，包括突觸及其周圍區域，負責在神經細胞之間傳遞訊號。
雖然突觸NMDA受體的活性對於維持神經細胞健康和支持正常的認知功能至關重要，但TRPM4的存在會導致突觸外NMDA受體產生毒性。這些蛋白質協同作用，形成巴丁(Hilmar Bading)所描述的「死亡複合物」。這種結構會嚴重損傷神經元甚至導致其死亡
研究團隊表示，阿茲海默症小鼠體內神經毒性NMDAR和TRPM4複合物的含量遠高於健康小鼠。研究團隊隨後測試1種名為FP802的新化合物。結果表明FP802能與TRPM4和NMDA受體相互作用的「TwinF」接觸面結合，從而阻斷這2種蛋白質之間的物理互動，令該複合物解體。
FP802是1種被描述為「TwinF接口抑制劑」的存在，最初由巴丁教授及其同事在海德堡大學跨學科神經科學中心發現。
研究團隊表示，接受FP802治療的阿茲海默症小鼠，疾病進展顯著減緩。巴丁強調，這種方法與以往的阿茲海默症治療策略有著根本上的不同。過往策略主要是針對大腦中的澱粉樣蛋白，而此實驗是針對NMDAR和TRPM4受體的複合物。
研究團隊認為，FP802有望減緩甚至阻止阿茲海默症進展。但巴丁補充，該藥物距離臨床應用仍遙遙無期。他表示要實現其在人體中的應用，還需要進行全面的藥理學開發、毒理學實驗和臨床研究。
【看原文連結】
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這種有害的蛋白質組合先前已在其他研究中被發現，它由NMDA受體和TRPM4離子通道組成。NMDA受體位於細胞表面，包括突觸及其周圍區域，負責在神經細胞之間傳遞訊號。
雖然突觸NMDA受體的活性對於維持神經細胞健康和支持正常的認知功能至關重要，但TRPM4的存在會導致突觸外NMDA受體產生毒性。這些蛋白質協同作用，形成巴丁(Hilmar Bading)所描述的「死亡複合物」。這種結構會嚴重損傷神經元甚至導致其死亡
研究團隊表示，阿茲海默症小鼠體內神經毒性NMDAR和TRPM4複合物的含量遠高於健康小鼠。研究團隊隨後測試1種名為FP802的新化合物。結果表明FP802能與TRPM4和NMDA受體相互作用的「TwinF」接觸面結合，從而阻斷這2種蛋白質之間的物理互動，令該複合物解體。
FP802是1種被描述為「TwinF接口抑制劑」的存在，最初由巴丁教授及其同事在海德堡大學跨學科神經科學中心發現。
研究團隊表示，接受FP802治療的阿茲海默症小鼠，疾病進展顯著減緩。巴丁強調，這種方法與以往的阿茲海默症治療策略有著根本上的不同。過往策略主要是針對大腦中的澱粉樣蛋白，而此實驗是針對NMDAR和TRPM4受體的複合物。
研究團隊認為，FP802有望減緩甚至阻止阿茲海默症進展。但巴丁補充，該藥物距離臨床應用仍遙遙無期。他表示要實現其在人體中的應用，還需要進行全面的藥理學開發、毒理學實驗和臨床研究。
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